Questõesde UFBA sobre A química da vida

O principal lipídio de armazenamento, o triacilglicerol, é constituído por um álcool – o glicerol – e mais três grupamentos R ligados às hidroxilas, os quais devem ser de tipos iguais de ácidos graxos, com cadeias de tamanhos variados.

Após a ciclização da D-glicose, que ocorre através de reação entre o grupo aldeído do C-1 e da hidroxila ligada ao C-5 (assimétrico ou quiral), são formados dois estereoisômeros anômeros: a α-D-Glicose e a β-D-Glicose, que podem ser interconvertidos por meio da mutarrotação.

As três gorduras alimentares diferem em sua composição de ácidos graxos, portanto, o seu estado físico, em temperatura ambiente, está diretamente relacionado com o tipo de ácido graxo predominante, sendo que, na presença de uma maior quantidade de ácidos graxos saturados, a gordura torna-se mais fluida.

Os lipídios, de acordo com sua natureza química, podem ser de dois tipos: compostos de cadeia aberta, com “cabeças” polares e “caudas” apolares, e compostos de cadeia cíclica.

Os ácidos graxos que constituem os lipídios podem ser saturados, que possuem uma ou mais duplas ligações em sua cadeia hidrocarbonada, e insaturados, que possuem ligações simples em sua cadeia hidrocarbonada.

A ligação glicosídica é formada quando um grupo hidroxila de um monossacarídeo reage com o carbono anomérico de outro monossacarídeo, originando um hemiacetal ou hemicetal a partir de um acetal ou cetal.

A e B representam, respectivamente, as estruturas ramificadas do amido e do glicogênio, constituídas de moléculas de D-Glicose com ligações glicosídicas, entre as quais as do tipo α(1→4) na cadeia de amilose e α(1→6) nos pontos de ramificação.

Uma das principais diferenças entre as estruturas é o número de ramificações presentes em cada uma delas, característica que determina por que a estrutura B (glicogênio) é armazenada em tecidos vegetais e a A (amido), em animais.

Os moduladores que regulam a atividade enzimática podem ser inibidores ou estimuladores, sendo chamado de modulador homotrópico aquele igual ao substrato.

Os carboidratos são moléculas abundantes, presentes em animais e vegetais, que servem de substrato energético para a maioria das células e que participam como elementos estruturais nas paredes celulares bacterianas.

Os monossacarídeos são os menores carboidratos e têm em sua constituição um grupo aldeídico ou cetônico, sendo a glicose, uma aldose, que apresenta seis átomos de carbono em sua composição.

Uma enzima que necessita de coenzima para sua atuação catalítica é denominada de holoenzima quando está livre da associação, e de apoenzima quando está associada.

Na inibição enzimática reversível, ocorre, normalmente, quebra ou formação de ligações covalentes, de forma que a enzima original não pode ser regenerada.

A constante de Michaelis, KM, pode ser interpretada como a concentração de substrato na qual 70% dos sítios ativos das enzimas estão em atividade, ou seja, ligados com substratos.

As enzimas podem ser classificadas de acordo com o tipo de reação química da qual participam, como as liases que catalisam a adição de grupos a duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio de remoção de grupos.

Algumas enzimas, para que possam catalisar uma reação química, necessitam da ação conjunta de coenzimas, geralmente derivadas das vitaminas que vão ser oxidadas ou reduzidas durante a transformação do substrato em produto.

A região da molécula enzimática, na qual ocorre a ligação ao substrato, é denominada sítio ou centro ativo e tem especificidade pelo substrato, a ponto de diferenciar moléculas muito semelhantes, como os anômeros α e β da D-Glicose.

As proteínas A(pI=6,0), B(pI=5,4) e C(pI=8,0), quando submetidas a uma eletroforese em pH=7,5, serão separadas, já que A e B migrarão para o polo positivo, com mobilidades relativas diferentes, e C migrará para o polo negativo.

Proteínas podem ser separadas por cromatografia de troca iônica, uma vez que é possível terem carga neutra, positiva ou negativa, dependendo do pH do eluente da coluna cromatográfica e dos valores de ponto isoelétrico de cada uma delas.

Proteínas oligoméricas apresentam mais de uma cadeia polipeptídica, formando uma estrutura quaternária estabilizada por ligações não covalentes entre as cadeias, dando origem a dímeros, trímeros ou tetrâmeros, como na estrutura da hemoglobina.