Na inibição enzimática reversível, ocorre, normalmente, quebra ou formação de ligações covalentes, de forma que a enzima original não pode ser regenerada.

Resposta: E — Errado

Tema central: inibição enzimática reversível versus irreversível. É tópico recorrente em bioquímica e fisiologia, essencial para compreender ação de fármacos e regulação metabólica.

Resumo teórico: na inibição reversível o inibidor associa-se à enzima por interações não covalentes (ligações de hidrogênio, interações iônicas, forças de Van der Waals, interações hidrofóbicas). Essa associação é dinâmica: retirado o inibidor, a atividade enzimática pode ser restaurada. Exemplos: inibidores competitivos, não competitivos e não competitivos mistos; efeitos cinéticos típicos — competitivo aumenta Km, Vmax inalterado; não competitivo reduz Vmax, Km inalterado (Berg, Tymoczko & Stryer; Lehninger).

Por que a assertiva é errada: a frase afirma que “na inibição reversível ocorre, normalmente, quebra ou formação de ligações covalentes, de forma que a enzima original não pode ser regenerada”. Isso descreve a inibição irreversível, em que o inibidor forma uma ligação covalente estável com grupos essenciais da enzima (ex.: aspirina acetila a COX; penicilina acila a transpeptidase), levando à perda permanente da função catalítica. Portanto, atribuir essas características à inibição reversível é incorreto (Alberts; Lehninger).

Dica para concursos: ao ver palavras como “não pode ser regenerada” ou referências a “quebra/formação de ligações covalentes”, associe imediatamente ao conceito de inibição irreversível. Leia com atenção termos absolutos — costumam indicar o item falso quando aplicados ao termo “reversível”.

Referências sugeridas: Lehninger Principles of Biochemistry; Berg, Tymoczko & Stryer — capítulos sobre inibição enzimática.

Gostou do comentário? Deixe sua avaliação aqui embaixo!