A constante de Michaelis, KM, pode ser interpretada como a concentração de substrato na qual 70% dos sítios ativos das enzimas estão em atividade, ou seja, ligados com substratos.

Gabarito: E — Errado

Tema central: constante de Michaelis (Km) na cinética enzimática — conceito essencial para interpretar como a velocidade de uma reação enzimática depende da concentração de substrato.

Resumo teórico: A equação de Michaelis–Menten é v = Vmax·[S]/(Km + [S]). Km é definido como a concentração de substrato à qual a velocidade inicial v é igual a metade de Vmax (v = Vmax/2). Em termos de ocupação de sítios ativos, quando [S] = Km a fração de enzima formada como complexo ES é 50% (fração f = [S]/(Km + [S]) = 0,5).

Justificativa do gabarito (por que a afirmação é errada): - A proposição dizia que Km corresponde à concentração em que 70% dos sítios ativos estão ligados ao substrato. Isso está incorreto. - Colocando f = fração ligada = [S]/(Km + [S]). Se [S] = Km → f = Km/(Km + Km) = 1/2 = 50%. - Para obter f = 70% seria necessário [S] = (0,7/0,3)·Km ≈ 2,33·Km — ou seja, uma concentração muito maior que Km.

Exemplo numérico: Se Km = 10 μM, então: - Em [S] = 10 μM → f = 50% (v = 0,5·Vmax). - Para f = 70% → [S] ≈ 23,3 μM (≈ 2,33·Km).

Dica de interpretação para provas: Sempre associe Km a "meia‑velocidade" (50% de Vmax) e lembre a fórmula f = [S]/(Km + [S]) para converter em porcentagem de sítios ocupados. Desconfie de números como 70% se o enunciado afirmar que correspondem diretamente a Km.

Fontes clássicas: Lehninger Principles of Biochemistry; Berg, Tymoczko & Stryer; Michaelis & Menten (1913).

Gostou do comentário? Deixe sua avaliação aqui embaixo!