Questõessobre A química da vida

A e B representam, respectivamente, as estruturas ramificadas do amido e do glicogênio, constituídas de moléculas de D-Glicose com ligações glicosídicas, entre as quais as do tipo α(1→4) na cadeia de amilose e α(1→6) nos pontos de ramificação.

A ligação glicosídica é formada quando um grupo hidroxila de um monossacarídeo reage com o carbono anomérico de outro monossacarídeo, originando um hemiacetal ou hemicetal a partir de um acetal ou cetal.

Os carboidratos são moléculas abundantes, presentes em animais e vegetais, que servem de substrato energético para a maioria das células e que participam como elementos estruturais nas paredes celulares bacterianas.

Os moduladores que regulam a atividade enzimática podem ser inibidores ou estimuladores, sendo chamado de modulador homotrópico aquele igual ao substrato.

Os monossacarídeos são os menores carboidratos e têm em sua constituição um grupo aldeídico ou cetônico, sendo a glicose, uma aldose, que apresenta seis átomos de carbono em sua composição.

A constante de Michaelis, KM, pode ser interpretada como a concentração de substrato na qual 70% dos sítios ativos das enzimas estão em atividade, ou seja, ligados com substratos.

Na inibição enzimática reversível, ocorre, normalmente, quebra ou formação de ligações covalentes, de forma que a enzima original não pode ser regenerada.

As enzimas podem ser classificadas de acordo com o tipo de reação química da qual participam, como as liases que catalisam a adição de grupos a duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio de remoção de grupos.

Algumas enzimas, para que possam catalisar uma reação química, necessitam da ação conjunta de coenzimas, geralmente derivadas das vitaminas que vão ser oxidadas ou reduzidas durante a transformação do substrato em produto.

Uma enzima que necessita de coenzima para sua atuação catalítica é denominada de holoenzima quando está livre da associação, e de apoenzima quando está associada.

A região da molécula enzimática, na qual ocorre a ligação ao substrato, é denominada sítio ou centro ativo e tem especificidade pelo substrato, a ponto de diferenciar moléculas muito semelhantes, como os anômeros α e β da D-Glicose.

As proteínas A(pI=6,0), B(pI=5,4) e C(pI=8,0), quando submetidas a uma eletroforese em pH=7,5, serão separadas, já que A e B migrarão para o polo positivo, com mobilidades relativas diferentes, e C migrará para o polo negativo.

Proteínas podem ser separadas por cromatografia de troca iônica, uma vez que é possível terem carga neutra, positiva ou negativa, dependendo do pH do eluente da coluna cromatográfica e dos valores de ponto isoelétrico de cada uma delas.

Colágeno e elastina são proteínas fibrosas que apresentam estrutura em α-hélice, sendo que o colágeno apresenta duas cadeias desse tipo de estrutura secundária, enquanto a elastina apresenta três cadeias helicoidais.

Proteínas oligoméricas apresentam mais de uma cadeia polipeptídica, formando uma estrutura quaternária estabilizada por ligações não covalentes entre as cadeias, dando origem a dímeros, trímeros ou tetrâmeros, como na estrutura da hemoglobina.

Os diferentes níveis estruturais das proteínas são denominados de primário, secundário, terciário e quaternário, sendo o nível primário o que determina a estrutura espacial da proteína, bem como suas propriedades químicas.

A estrutura primária de uma proteína é estabilizada pelas ligações peptídicas que são formadas a partir da ligação covalente entre o átomo de carbono α de um aminoácido e o átomo de nitrogênio do grupo α-amino de outro aminoácido, com a consequente perda de uma molécula de água.

Quando os aminoácidos glicina (pKαCOOH=2,34; pKαNH2=9,60) e histidina (pKαCOOH=1,82; pKαNH2=9,17; pKR=6,0) são submetidos a eletroforese em pH=7,6, o primeiro migrará para o polo negativo e o último migrará para o polo positivo.

O ácido aspártico, contendo cinco átomos de carbono na cadeia principal, é um aminoácido que recebe essa denominação por apresentar um caráter ácido em pH=7,0 devido à presença de um grupamento carboxila extra ligado ao átomo de carbono α da molécula.

A alanina apresenta uma curva de titulação de ácido monoprótico, já que, à medida que se adiciona base à solução, o grupamento carboxila se dissocia, gerando uma molécula com carga líquida igual a zero até que seja atingido o pH=2,34.