Quando os aminoácidos glicina (pKαCOOH=2,34; pKαNH2=9,60) e histidina (pKαCOOH=1,82; pKαNH2=9,17; pKR=6,0) são submetidos a eletroforese em pH=7,6, o primeiro migrará para o polo negativo e o último migrará para o polo positivo.

Gabarito: E — Errado

Tema central: comportamento ácido‑base de aminoácidos e sua migração em eletroforese; é preciso saber calcular o ponto isoelétrico (pI) e relacioná‑lo ao pH da corrida para prever o sinal da carga líquida.

Resumo teórico prático: o pI é o pH em que a carga líquida do aminoácido é zero. Regra prática: se pH > pI → carga líquida negativa (migra para o polo positivo — ânodo); se pH < pI → carga líquida positiva (migra para o polo negativo — cátodo). Para aminoácidos sem cadeia ionizável (R), pI = (pKaCOOH + pKaNH3)/2. Para aminoácidos com cadeia ionizável, pI = média dos pKa que flankam a forma neutra (como em histidina).

Cálculo e justificativa:

Glicina: pKaαCOOH = 2,34; pKaαNH3 = 9,60 → pI = (2,34 + 9,60)/2 = 5,97. Como 7,6 > 5,97, a glicina terá carga líquida negativa em pH 7,6 e, portanto, migrará para o polo positivo (ânodo), não para o polo negativo.

Histidina: pKaαCOOH = 1,82; pKaR(imidazol) = 6,00; pKaαNH3 = 9,17. A forma neutra situa‑se entre pKaR e pKaNH3, logo pI = (6,00 + 9,17)/2 = 7,585. Como 7,6 > 7,585, a histidina ficará ligeiramente negativa em pH 7,6 e também migrará para o polo positivo (ânodo).

Portanto, a afirmação original (glicina → polo negativo; histidina → polo positivo) está incorreta — ambas tendem a migrar para o polo positivo em pH 7,6. Referências úteis: Berg, Tymoczko & Stryer — Biochemistry; Lehninger — Principles of Biochemistry (capítulos sobre propriedades ácido‑base de aminoácidos).

Dica de prova: calcule rapidamente o pI ou compare pH com pKa relevantes; verifique sempre para qual polo migra cada sinal elétrico (carga negativa → polo positivo).

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