As curvas que descrevem as velocidades de reação de muitas enzimas em função das
variações das concentrações de seus substratos seguem a equação de Michaelis. Tal
equação é representada por uma hipérbole retangular cuja fórmula é:
v = velocidade de reação
Vmax = velocidade máxima de reação
Km = constante de Michaelis
[S] = concentração de substrato
A constante de Michaelis corresponde à concentração de substrato na qual v = Vmax /2 .
Considere um experimento em que uma enzima, cuja constante de Michaelis é igual a
9 x 10−3
milimol/L, foi incubada em condições ideais, com concentração de substrato
igual a 10−3
milimol/L. A velocidade de reação medida correpondeu a 10 unidades. Em
seguida, a concentração de substrato foi bastante elevada de modo a manter essa enzima
completamente saturada.
Neste caso, a velocidade de reação medida será, nas mesmas unidades, equivalente a:
As curvas que descrevem as velocidades de reação de muitas enzimas em função das variações das concentrações de seus substratos seguem a equação de Michaelis. Tal equação é representada por uma hipérbole retangular cuja fórmula é:
v = velocidade de reação
Vmax = velocidade máxima de reação
Km = constante de Michaelis
[S] = concentração de substrato
A constante de Michaelis corresponde à concentração de substrato na qual v = Vmax /2 .
Considere um experimento em que uma enzima, cuja constante de Michaelis é igual a 9 x 10−3 milimol/L, foi incubada em condições ideais, com concentração de substrato igual a 10−3 milimol/L. A velocidade de reação medida correpondeu a 10 unidades. Em seguida, a concentração de substrato foi bastante elevada de modo a manter essa enzima completamente saturada.
Neste caso, a velocidade de reação medida será, nas mesmas unidades, equivalente a: