Questão f26e85cc-b9
Prova:UECE 2015
Disciplina:Biologia
Assunto:A química da vida, Moléculas, células e tecidos

As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional. Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que

A
a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
B
as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica.
C
as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
D
os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o Carbono alfa e o grupamento amino (NH2).

Gabarito comentado

P
Pâmela ArrudaMonitor do Qconcursos

Alternativa correta: C

Tema central: estrutura e estabilidade das proteínas — por que a forma tridimensional determina a função e quais forças mantêm essa conformação.

Resumo teórico progressivo:

1. Níveis de estrutura:

- Primária: sequência de aminoácidos ligada por ligações peptídicas (covalentes).

- Secundária: α-hélice e folha β formadas por pontes de hidrogênio entre grupos NH e C=O do esqueleto peptídico.

- Terciária: dobramento tridimensional devido a interações não covalentes (hidrofóbicas, eletrostáticas, Van der Waals, H‑bond) e ocasionalmente ligações covalentes (pontes de dissulfeto).

- Quaternária: associação de subunidades, mantida pelas mesmas interações não covalentes.

Por que a alternativa C está correta:

A alternativa cita corretamente as forças que governam enovelamento e estabilidade: interações não covalentes, forças eletrostáticas, Van der Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. Essas forças, em conjunto, determinam a conformação nativa da proteína; são referenciadas em textos clássicos (Alberts; Lehninger).

Análise das alternativas incorretas:

A — Incorreta. Afirma de forma confusa que a estrutura surge “a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos”. Na verdade, a cadeia linear dobra-se para formar domínios compactos; a descrição está invertida/ambígua e sugere um processo incorreto. Além disso, a formação de domínios é consequência do dobramento, não a causa inicial descrita.

B — Incorreta. Diz que os 20 aminoácidos são ligados não covalentemente durante a síntese pela formação de ligação peptídica. Erro duplo: a ligação peptídica é covalente (ligação amida) e é formada no ribossomo durante a tradução. As interações não covalentes atuam no enovelamento pós‑sintético, não na formação da ligação peptídica.

D — Incorreta. Afirma que os aminoácidos em comum têm apenas o carbono α e o grupamento amino — omite o grupamento carboxila (COOH) e o hidrogênio ligado ao Cα; além disso cada aminoácido difere pelo radical R. Portanto, a afirmação é imprecisa/incompleta.

Estratégia para resolver questões parecidas:

- Identifique termos precisos (covalente vs não covalente).
- Separe estrutura (primária → quaternária) e forças que as mantêm.
- Procure afirmações absolutas ou omissões de grupos funcionais — são sinais de erro.

Fontes: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell; Lehninger Principles of Biochemistry.

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