Os aminoácidos, quando dissolvidos em solução aquosa, dependendo do pH dessa solução, podem ter carga líquida positiva, negativa ou nula, sendo essa propriedade utilizada para separá-los por eletroforese.

Resposta: C — Certo

Tema central: ionização dos aminoácidos e sua aplicação na eletroforese. É fundamental para entender como a carga elétrica de uma molécula varia com o pH e como isso permite separá‑las em um campo elétrico.

Resumo teórico

Aminoácido: possui pelo menos um grupo amino (−NH3+/−NH2) e um carboxila (−COOH/−COO−). Em solução aquosa, esses grupos ganham ou perdem prótons conforme o pH.

Zwitterion: em muitos pH (próximo ao neutro) o aminoácido existe com carga positiva no N e negativa no C, tendo carga líquida zero em um ponto específico chamado pI (ponto isoelétrico).

Comportamento com o pH: se pH < pI → carga líquida positiva; se pH > pI → carga líquida negativa; se pH = pI → carga líquida nula.

Eletroforese: as moléculas migram em um campo elétrico em direção ao eletrodo de carga oposta (cátions → cátodo/negativo; ânions → anodo/positivo). Assim, separa‑se aminoácidos/proteínas segundo sua carga no pH do tampão utilizado.

Exemplos práticos

Glicina (pI ≈ 6,0): em pH 8 estará predominantemente negativa e migrará para o polo positivo; em pH 2 estará positiva.

Lisina (básica, pI≈9,7): em pH fisiológico é positiva.

Referências indicadas: Nelson & Cox, Lehninger Principles of Biochemistry; Alberts et al., Molecular Biology of the Cell; Berg, Tymoczko & Stryer, Biochemistry — todos tratam ionização de aminoácidos e técnicas eletroforéticas.

Estrategia de resolução (dica para provas): identifique o pH do meio e o pI do aminoácido (ou estime a partir da natureza do grupo lateral). Compare pH versus pI para determinar a carga líquida e, então, preveja a migração em eletroforese.

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